Trichoderma amylase의 정제

많은 전분 가수분해효소가 Trichoderma 균주로부터 분리 및 정제되었습니다. Trichoderma reesei에서 정제된 글루코아밀라아제는 재조합체로서 이 효소의 등전점은 4.0이고, 전분 분해에 대한 아밀로펙틴의 비율은 15입니다. 아미노 말단 서열에서 60의 P와 S는 H.resinae의 글루코아밀라아제의 아미노 말단 서열이고, 27의 P와 S는 Aspergillus niger의 글루코아밀라아제의 아미노 말단 서열이다(Fagerstrom, 1994). Trichoderma reesei 글루코아밀라제 재조합체는 각 효소의 활성에 영향을 미치지 않지만, 재조합체의 이종 글리코실화는 효소의 안정성에 영향을 미칩니다. 또 다른 글루코아밀라아제는 분자량이 66 kDa이고 원자가 탄소수가 1 미만인 Trichoderma reesei에서 정제되었습니다. 최적의 효소 활성 조건은 pH 5.5 및 온도 70°C였습니다(Fagerstrom et al., 1995). 이 글루코아밀라제의 60부분 폴리펩티드 아미노산 서열은 Aspergillus niger 글루코아밀라제의 서열과 동일합니다. Yamasaki 등(1995)은 Trichoderma virens에서 α-글루코아밀라제를 정제했는데, 이는 전분, 말토올리고당 및 α-1,3 결합 글루칸올리고당을 가수분해할 수 있습니다. 이 α-글루코아밀라제의 분자량은 65kDa이고, 효소의 최적 활성 조건은 pH 4.0, 온도 65°C입니다. a-1,3 사슬과 a-1,4 사슬을 함유한 물질의 비율은 1:16입니다. 이 효소는 주로 전분의 가수분해에 관여하며, 주요 생성물은 말토스이며, 또한 말토트리오스와 소량을 생성할 수도 있습니다. 포도당.